Mass spectrometry (MS) is an important analytical tool. Its most importantadvantages are sensitivity, resolution, and accurate and precise m/zmeasurements. To get the best results from an instrument, the user musthave knowledge of its limitation and requirements.The sensitivity of matrix assisted laser desorption/ionization (MALDI)-MSis dependent on the surface concentration of the sample. In Paper I, ahighly hydrophobic surface coating was developed and applied to MALDItarget plates. This allowed applied sample droplets to dry down ontosmaller areas. Compared to untreated and commercial concentrationplates, the surface treated plates gave on average twice the signal to noisefor peptide analysis.Signal suppression and signal overlap in MS can obscure analyte signals.In Paper II, an automated system for coupling capillary electrophoresis toMALDI-MS was developed. Separation of butterfly spermatophoreproteins into 32 fractions revealed some otherwise not detected oroverlapping MS signals.Calibration is vital for accurate MS measurements. In Paper III, adendrimer-based calibration solution for electrospray ionization (ESI)-MSwas developed, intended for peptide analysis. With a larger number ofsignals in the m/z range of interest, precision, and probably accuracy,improved compared to a commercial calibration solution.In Paper IV, calibration options for ESI-MS were reviewed. Factorsaffecting accuracy and precision, in general and for different instruments,were summarized, and a comprehensive list of calibrants was compiled.Paper V further investigated accuracy and precision in MS, specificallyregarding chemical mass shifts in ion traps. It was shown that clusters andsome adduct ions would be unsuitable for calibration of ion traps, and thatlinear ion traps showed mass shifts similar to spherical ion traps. 

 Masspektrometri (MS) är ett viktigt analytiskt verktyg. Dess viktigastefördelar är känslighet, upplösning, och exakta och precisa m/z mätvärden.För att få bästa resultat från ett instrument måste användaren känna tilldess begränsningar och krav.Känsligheten för matrisassisterad laser desorbtion/jonisering (MALDI)-MS är beroende av ytkoncentrationen av provet. I Paper I utvecklades enmycket hydrofob ytbehandling som applicerades på MALDI-provplattor.Det gjorde att provdroppar torkade på en mindre yta. Jämfört medobehandlade och kommersiella koncentrationsplattor gav ytbehandladeprovplattor i genomsnitt två gånger högre signal-till-brus vid peptidanalys.Signalkonkurrens och överlapp i MS kan dölja provsignaler. I Paper IIutvecklades ett automatiserat system för att koppla kapillärelektrofores tillMALDI-MS. Separation av fjärilsspermatoforproteiner i 32 fraktionervisade några annars odetekterade eller överlappande MS-signaler.Kalibrering är avgörande för exakta MS-mätningar. I Paper III utveckladesen dendrimerbaserad kalibrerlösning för elektrospray-jonisering (ESI)-MS, ämnad för peptidanalys. Med fler signaler i m/z-området av intresseförbättrades precision, och antagligen exakthet, jämfört med enkommersiell kalibrerlösning.I Paper IV utfördes en litteraturstudie av kalibreringsalternativ för ESIMS. Faktorer som påverkar exakthet och precision, i allmänhet och förolika instrument, sammanfattades, och en omfattande lista överkalibranter sammanställdes.I Paper V undersöktes exakthet och precision närmare i MS, specifikt medavseende på kemiska masskift i jonfällor. Det påvisades att kluster- ochadduktjoner vore olämpliga som kalibranter i jonfällor, och att linjärajonfällor gav masskift som liknade dem i sfäriska jonfällor.