Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Transient small molecule interactions kinetically modulate amyloid β peptide self-assembly.
Visa övriga samt affilieringar
2012 (Engelska)Ingår i: FEBS Letters, ISSN 0014-5793, E-ISSN 1873-3468, Vol. 586, nr 22, s. 3991-3995, artikel-id S0014-5793(12)00757-0Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Small organic molecules, like Congo red and lacmoid, have been shown to modulate the self-assembly of the amyloid β peptide (Aβ). Here, we show that Aβ forms NMR invisible non-toxic co-aggregates together with lacmoid as well as Congo red. We find that the interaction involves two distinct kinetic processes and at every given time point only a small fraction of Aβ is in the co-aggregate. These weak transient interactions kinetically redirect the aggregation prone Aβ from self-assembling into amyloid fibrils. These findings suggest that even such weak binders might be effective as therapeutics against pathogenic protein aggregation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2012. Vol. 586, nr 22, s. 3991-3995, artikel-id S0014-5793(12)00757-0
Nyckelord [en]
Amyloid; Alzheimer's disease; NMR relaxation dispersion; Dynamic exchange
Nationell ämneskategori
Biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:kth:diva-206103DOI: 10.1016/j.febslet.2012.09.035ISI: 000310783800010PubMedID: 23058290Scopus ID: 2-s2.0-84868515564OAI: oai:DiVA.org:kth-206103DiVA, id: diva2:1091171
Anmärkning

QC 20170502

Tillgänglig från: 2017-04-26 Skapad: 2017-04-26 Senast uppdaterad: 2017-05-02Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Lendel, Christofer
I samma tidskrift
FEBS Letters
Biofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 402 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf