Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Gating interaction maps reveal a noncanonical electromechanical coupling mode in the Shaker K+ channel
Univ Wisconsin, SMPH, Dept Neurosci, Madison, WI 53706 USA.;NINDS, Mol Physiol & Biophys Sect, Porter Neurosci Res Ctr, NIH, Bldg 36,Rm 4D04, Bethesda, MD 20892 USA..
KTH, Skolan för teknikvetenskap (SCI), Tillämpad fysik. KTH, Centra, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Univ Wisconsin, SMPH, Dept Neurosci, Madison, WI 53706 USA.;Cellular Dynam Int Inc, Madison, WI USA..
KTH, Skolan för teknikvetenskap (SCI), Tillämpad fysik. KTH, Centra, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
Visa övriga samt affilieringar
2018 (Engelska)Ingår i: Nature Structural & Molecular Biology, ISSN 1545-9993, E-ISSN 1545-9985, Vol. 25, nr 4, s. 320-326Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Membrane potential regulates the activity of voltage-dependent ion channels via specialized voltage-sensing modules, but the mechanisms involved in coupling voltage-sensor movement to pore opening remain unclear owing to a lack of resting state structures and robust methods to identify allosteric pathways. Here, using a newly developed interaction-energy analysis, we probe the interfaces of the voltage-sensing and pore modules in the Drosophila Shaker K+ channel. Our measurements reveal unexpectedly strong equilibrium gating interactions between contacts at the S4 and S5 helices in addition to those between S6 and the S4-S5 linker. Network analysis of MD trajectories shows that the voltage-sensor and pore motions are linked by two distinct pathways: a canonical pathway through the S4-S5 linker and a hitherto unknown pathway akin to rack-and-pinion coupling involving the S4 and S5 helices. Our findings highlight the central role of the S5 helix in electromechanical transduction in the voltage-gated ion channel (VGIC) superfamily.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Nature Publishing Group, 2018. Vol. 25, nr 4, s. 320-326
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:kth:diva-226784DOI: 10.1038/s41594-018-0047-3ISI: 000429301800005PubMedID: 29581567Scopus ID: 2-s2.0-85044457903OAI: oai:DiVA.org:kth-226784DiVA, id: diva2:1204429
Forskningsfinansiär
Science for Life Laboratory - a national resource center for high-throughput molecular bioscience
Anmärkning

QC 20180508

Tillgänglig från: 2018-05-08 Skapad: 2018-05-08 Senast uppdaterad: 2018-06-04Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Harpole, Tyler J.Delemotte, Lucie
Av organisationen
Tillämpad fysikScience for Life Laboratory, SciLifeLab
I samma tidskrift
Nature Structural & Molecular Biology
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 123 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf