Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A Fluorescent Kinase Inhibitor that Exhibits Diagnostic Changes in Emission upon Binding
Chalmers Univ Technol, Dept Chem & Chem Engn Phys Chem, S-41296 Gothenburg, Sweden.;Univ Gothenburg, Dept Chem & Mol Biol, S-41296 Gothenburg, Sweden..ORCID-id: 0000-0002-7730-7305
KTH, Skolan för teknikvetenskap (SCI), Tillämpad fysik, Biofysik. KTH, Centra, Science for Life Laboratory, SciLifeLab.
AstraZeneca, Med Chem, Res & Early Dev Cardiovasc Renal & Metab, BioPharmaceut R&D, Gothenburg, Sweden..
KTH, Centra, Science for Life Laboratory, SciLifeLab. KTH, Skolan för teknikvetenskap (SCI), Tillämpad fysik, Biomedicinsk fysik och röntgenfysik.ORCID-id: 0000-0001-5178-7593
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: Angewandte Chemie International Edition, ISSN 1433-7851, E-ISSN 1521-3773Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The development of a fluorescent LCK inhibitor that exhibits favourable solvatochromic properties upon binding the kinase is described. Fluorescent properties were realised through the inclusion of a prodan-derived fluorophore into the pharmacophore of an ATP-competitive kinase inhibitor. Fluorescence titration experiments demonstrate the solvatochromic properties of the inhibitor, in which dramatic increase in emission intensity and hypsochromic shift in emission maxima are clearly observed upon binding LCK. Microscopy experiments in cellular contexts together with flow cytometry show that the fluorescence intensity of the inhibitor correlates with the LCK concentration. Furthermore, multiphoton microscopy experiments demonstrate both the rapid cellular uptake of the inhibitor and that the two-photon cross section of the inhibitor is amenable for excitation at 700 nm.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
WILEY-V C H VERLAG GMBH , 2019.
Nyckelord [en]
fluorescence, inhibitors, kinase, solvatochromism
Nationell ämneskategori
Kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:kth:diva-261016DOI: 10.1002/anie.201909536ISI: 000485136100001PubMedID: 31411364OAI: oai:DiVA.org:kth-261016DiVA, id: diva2:1356930
Anmärkning

QC 20191002

Tillgänglig från: 2019-10-02 Skapad: 2019-10-02 Senast uppdaterad: 2019-10-02Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Önfelt, Björn

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Fleming, Cassandra L.Sandoz, Patrick A.Önfelt, BjörnGrotli, MortenAndreasson, Joakim
Av organisationen
BiofysikScience for Life Laboratory, SciLifeLabBiomedicinsk fysik och röntgenfysik
I samma tidskrift
Angewandte Chemie International Edition
Kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 27 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf