The need for high-end multifunctional materials from renewable resources has evolved given a rapidly increasing population and accompanying environmental concerns. Scalable assembly methods are and will be imperative in designing high-performance environmentally friendly materials, requiring new processes allowing control on all hierarchical levels. In this thesis, engineering concepts for manipulation of nanoscale components from biopolymeric resources have been applied to achieve extraordinary macroscale performance. The route chosen has been fluid-phase assembly as it is one of the most promising methods for producing large, ordered structures from nanoscale objects.

The thesis has three main parts; assembly of cellulose nanofibrils (CNFs) and fundamentals associated with the processing technique, the combination of CNFs with silk fusion proteins and finally the assembly of amyloid-like protein nanofibrils (PNFs). In the CNFs assembly part, we have pursued the challenge of transferring the full potential of CNFs to macroscale materials. CNFs are the most abundant structural elements in biological systems and have impressively high strength and stiffness, yet natural or man-made cellulose composites are much weaker than the CNFs. We fabricated nanocellulose fibers in pursuit of maximal mechanical performance by hydrodynamically controlling the structural ordering of nanofibrils, resulting in continuous fibers with mechanical properties higher than any natural or man-made macroscale biopolymeric material (Young’s modulus 86 GPa and a tensile strength 1.57 GPa). As the hydrodynamic assembly process is largely dependent on fundamental phenomenon controlling rotational and translational diffusion, we have applied a novel methodology based on birefringence allowing time-resolved in-situ investigations of diffusion and network dynamics of nanofibrils including effects of anisotropic orientation distributions.

Genetic engineering enables the synthesis of bioengineered silk fusion proteins that can serve as a foundation of new biomaterials. However, silk proteins are difficult to process and cannot be obtained in large quantities from spiders. By combining CNFs with recombinant spider silk proteins (RSPs) we have fabricated strong, tough and bioactive nanocomposites.   We demonstrate how small amounts of silk fusion proteins added to CNFs give advanced bio-functionalities unattainable to wood-based CNFs alone. Finally, flow-assisted assembly is applied to fabricate a material from 100% non-crystalline protein building blocks with whey protein, a mixture with β-lactoglobulin as the main component, which self-assemble into amyloid-like PNFs stabilized by hydrogen bonds. We show how conditions during the fibrillation process affect properties and morphology of the PNFs. Furthermore, we compare the assembly of whey PNFs of distinct morphologies and show that PNFs can be assembled into strong microfibers without the addition of plasticizers or crosslinkers.

Behovet av avancerade multifunktionella material från förnyelsebara råvaror ökar med en snabbt växande befolkning i världen och behovet av att värna om vår miljö. Skalbara framställningsprocesser är och kommer att vara avgörande för utformningen av dessa hållbara och miljövänliga material med hög prestanda, vilket kräver nya processer som möjliggör kontroll av materialens struktur på alla hierarkiska nivåer. I denna avhandling har ny teknologi för kontrollerad sammanfogning av nanokomponenter baserade på biopolymerer tillämpats för att uppnå extraordinära egenskaper på makroskopisk nivå. Den valda teknologin är baserad på strömningsmekanisk sammanfogning, vilket är en lovande metod för att kontinuerligt framställa makroskopiska strukturerade material från nanokomponenter.

Avhandlingen består av tre huvudspår; strömningsmekanisk sammanfogning av nanocellulosa (här syftar vi främst till cellulosananofibriller, CNF) och därtill associerade grundläggande frågeställningar kring processen kopplat till detta; framställning av material baserat på kombinationen av nanocellulosa med silkesproteiner och slutligen framställning av material bestående av amyloidliknande proteinnanofibriller (PNF). När det gäller sammanfogning av nanocellulosa har målet vara att förstå de förhållanden under vilka framställningen av makroskopiska material av CNF resulterar i materialegenskaper som förmår utnyttja de mekaniska egenskaperna hos nanokomponenterna. Nanocellulosa är det mest förekommande strukturella bio-baserade elementet på jorden och har en imponerande hög hållfasthet och styvhet, och naturliga och framställda cellulosamaterial har hittills varit mycket svagare än nanocellulosa. Genom att strömningsmekaniskt påverka hur nanocellulosan bildar nanostrukturen hos kontinuerliga fiberr, med målet om maximal mekanisk prestanda, har vi framställt fiberr som är starkare och styvare än något annat naturligt eller konstgjort biomaterial (elasticitetsmodul 86 GPa och draghållfasthet 1.57 GPa). Eftersom den strömningsmekaniska framställningsprocessen i stor utsträckning är beroende av grundläggande fenomen som rotationsdiffusion och nätverksgenerering av nanopartiklar, har vi även tillämpat en ny metod baserad på dubbelbrytning som möjliggör tidsbesparande in-situ karakterisering av rotationsdiffusion och nätverksdynamik för nanofibrillära komponenter, inklusive effekterna på anisotropa orienteringsfördelning.

Genteknik möjliggör syntes av silkesproteiner som kan tjäna som grund för nya biomaterial. Silkesproteiner är emellertid svåra att hanteras och kan bara erhållas i små mängder från spindlar. Genom att kombinera nanocellulosa med rekombinant spindelsilkeprotein har vi tillverkat starka, tåliga och bioaktiva nanokompositer. Vi visar hur små mängder silkesfusionsproteiner kan kombineras med nanocellulosa för att ge avancerad biofunktionalitet som inte kan uppnås med nanocellulosamaterial. Slutligen har den strömningsbaserade framställningsprocessen använts att tillverka material från 100% icke-kristallina byggstenar av vassleprotein. Dessa byggstenar består av en blandning med p-laktoglobulin som huvudkomponent, vilken självgenererar amyloidliknande proteinnanofibriller stabiliserade av vätebindningar. Vi visar hur förhållandena under fibrilleringsprocessen påverkar egenskaper och morfologin hos proteinnanofibrillerna. Slutligen framställs material av proteinnanofibriller med olika morfologier, där vi visar hur dessa kan sammanfogas i starka kontinuerliga fiberr utan tillsats av mjukgörare eller tvärbindande komponenter.