Change search
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Enzymatic characterization of a GH5_7 mannanase from Arabidopsis thaliana
KTH, School of Biotechnology (BIO), Glycoscience.
KTH, School of Biotechnology (BIO), Glycoscience.ORCID iD: 0000-0003-3572-7798
KTH, School of Biotechnology (BIO), Glycoscience.ORCID iD: 0000-0002-8576-4370
(English)Manuscript (preprint) (Other academic)
National Category
Bioinformatics and Systems Biology
Identifiers
URN: urn:nbn:se:kth:diva-121886OAI: oai:DiVA.org:kth-121886DiVA: diva2:619656
Note

QS 2013

Available from: 2013-05-06 Created: 2013-05-06 Last updated: 2013-05-06Bibliographically approved
In thesis
1. Exploring glycoside hydrolase family 5 (GH5) enzymes
Open this publication in new window or tab >>Exploring glycoside hydrolase family 5 (GH5) enzymes
2013 (English)Licentiate thesis, comprehensive summary (Other academic)
Abstract [en]

In 1990, the classification of carbohydrate-active enzymes (CAZymes) was introduced by the scientist Bernard Henrissat. According to sequence similarity, these enzymes were separated into families with conserved structures and reaction mechanisms. One interesting class of CAZymes is the group of glycoside hydrolases (GHs) containing more than 138000 modules divided into 131 families as of February 2013. One of the most versatile and the largest of these GH families, containing enzymes with numerous biomass-deconstructing activities, is glycoside hydrolase family 5 (GH5). However, for large and diverse families like the GH5 family, another layer of classification is required to get a better understanding of the evolution of diverse enzyme activities. In Paper I, a new subfamily classification of GH5 is presented in order to sort the family members into distinct groups with predictive power. In total, 51 subfamilies were defined. Despite the fact that several hundred GH5 enzymes have been characterized, 20 subfamilies lacking biochemically characterized enzymes and 38 subfamilies without structural data were identified. These highlighted subfamilies contain interesting targets for future investigation.

The GH5 family includes endo-β-mannanases catalyzing the hydrolysis of the β-1,4-linked backbone of mannan polysaccharides, which are common hemicelluloses found as storage and structural polymers in plant cell walls. Mannans are commonly utilized as raw biomaterials in food, feed, paper, textile and cosmetic industries, and mannanases are often applied for modifying and controlling the property of mannan polysaccharides in such applications. The overwhelming majority of characterized mannanases are from microbial origin. The situation for plant mannanases is quite different, as the catalytic properties for only a handful have been determined. Paper II describes the first characterization of a heterologously expressed Arabidopsis β-mannanase.

Abstract [sv]

År 1990 introducerade forskaren Bernard Henrissat en klassificering av kolhydrataktiva enzymer (CAZymer), enligt vilken enzymerna - baserat på sekvenslikhet - delades in i familjer med konserverade strukturer och reaktionsmekanismer. En intressant CAZym-klass är glykosidhydrolaserna (GH), en klass som i februari 2013 innehöll fler än 138000 katalytiska moduler indelade i 131 olika familjer. En av de största och mest varierade av GH-familjerna är glykosidhydrolasfamilj 5 (GH5), vilken innehåller en mångfald av identifierade enzymaktiviteter relevanta för nedbrytning av biomassa. För stora och diversifierade familjer som GH5 krävs det dock ytterligare en klassificeringsnivå för att bättre förstå evolutionen och uppkomsten av de många förekommande enzymaktiviteterna. I manuskript I presenteras en ny uppdelning av GH5 enzymer i subfamiljer med syfte att dela upp familjemedlemmarna i distinkta grupper som representerar olika funktioner. Utifrån denna klassificering kan sedan ett enzyms funktion förutsägas baserat på vilken subfamilj det tillhör. Totalt definierades 51 subfamiljer. Trots att hundratals GH5 enzymer har karaktäristerats så visade det sig att 20 av subfamiljerna helt saknar biokemiskt karaktäriserade enzymer och 38 av dem saknar publicerade proteinstrukturer. Dessa subfamiljer är särskilt intressanta för framtida studier.

GH5-familjen inkluderar endo-β-mannanaser som katalyserar hydrolysen av den β-1,4-länkade huvudkedjan i mannanpolysackarider. Dessa växtpolymerer som ingår i hemicellulosagruppen är vanligt förekommande i cellväggarna, där de fungerar som energilagringsmolekyler eller har en strukturell funktion. Mannaner används ofta som råmaterial för industriell livs- och djurfodersproduktion, papper, textilier och kosmetika. I dessa processer behövs ofta mannanaser för modifiering och kontroll av egenskaperna hos dessa polysackarider. Den överväldigande majoriteten av alla karaktäriserade mannanaser kommer från mikroorganismer. Endast för ett fåtal växtmannanaser har de katalytiska egenskaperna analyserats. Manuskript II beskriver den första karaktäriseringen av ett heterologt uttryckt β-mannanas från Arabidopsis.

Place, publisher, year, edition, pages
Stockholm: KTH Royal Institute of Technology, 2013. 41 p.
Series
Trita-BIO-Report, ISSN 1654-2312 ; 2013:8
Keyword
GH5, glycoside hydrolase, subfamily classification, mannans, polysaccharides, mannanases, cell wall, GH5, glykosidhydrolas, subfamiljklassificering, mannaner, polysackarider, mannanaser, cellvägg
National Category
Engineering and Technology Natural Sciences
Research subject
SRA - Molecular Bioscience
Identifiers
urn:nbn:se:kth:diva-121537 (URN)978-91-7501-719-8 (ISBN)
Presentation
2013-05-28, FP41, AlbaNova Universitetscentrum, Roslagstullsbacken 33, Stockholm, 10:30 (English)
Opponent
Supervisors
Funder
Swedish Foundation for Strategic Research
Note

QC 20130506

Available from: 2013-05-06 Created: 2013-04-30 Last updated: 2013-05-06Bibliographically approved

Open Access in DiVA

No full text

Authority records BETA

Vilaplana, FranciscoAspeborg, Henrik

Search in DiVA

By author/editor
Wang, YangVilaplana, FranciscoBrumer, HarryAspeborg, Henrik
By organisation
Glycoscience
Bioinformatics and Systems Biology

Search outside of DiVA

GoogleGoogle Scholar

urn-nbn

Altmetric score

urn-nbn
Total: 51 hits
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf