Ändra sökning
Avgränsa sökresultatet
1 - 8 av 8
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Träffar per sida
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
Markera
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 1.
    Riihimäki, Eva-Stina
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi.
    A Theoretical Investigation of the Octapeptide Region in the Human Prion Protein2007Doktorsavhandling, sammanläggning (Övrigt vetenskapligt)
    Abstract [sv]

    Den kopparbindande egenskapen hos prionproteiner är sannolikt kopplad till proteinets funtion. Det mänskliga prionproteinet innehåller ett kopparbindande oktapeptidområde, där PHGGGWGQ-sekvensen upprepas fyra gånger i följd. Syftet med detta arbete är att undersöka strukturen och dynamiken i oktapeptidområdet genom att använda teoretiska metoder. Med kvantkemisk strukturoptimering genomfördes en detaljerad jämförelse av växelverkan mellan flera katjoner och det kopparbindande området. Enligt dessa beräkningar är rodium(III) en möjlig ersättare för koppar(II) i NMR-specktroskopiska koordinationsstudier. Alternativa solvatiseringsmodeller i molekyldynamiksimuleringar har också jämförts. Periodiska randvillkor är mest lämpade för användning i de system som undersöks i detta arbete. Molekyldynamiksimuleringar användes för att jämföra oktapeptidområdets struktur och dynamik med och utan kopparjoner. Växelverkan mellan aminosyrornas ringar påverkar starkt strukturen i detta område i frånvaro av kopparjoner. Fyra olika icke-bindande och bindande modeller har studerats, vilka skiljer i sin beskrivning av växelverkan mellan koppar och proteinet. Teoretiska EXAFS spektra beräknades från dem simulerade strukturerna. Spektra som genererats för den bindande modellen är nästan identiska med experimentiella resultat, vilket stöder användandet av den bindande modellen. Detta arbete visar att kopparjoner interagerar med histidin imidazolringens Nδ, deprotonerade amidkväven hos de därpå följande glycinerna samt karbonylsyret hos den andra glycinen. Simuleringarna kunde visa att kopparjonen inte stabilt binder några axiella vattenmolekyler i lösning, till skillnad från en kristallstruktur av koordinationsstrukturen. Indolringen hos tryptofan interagerar direkt med kopparjonen genom stabiliserande katjon-π växelverkan utan direkt medverkan av någon vattenmolekyl. Växelverkan mellan indolringen och kopparjonen var väldefinierad och observerades kunna ske på båda sidor av koordinationsplanet. Molekyldynamiksimuleringarna med kopparjoner och oktapeptidområdet visade hur närvaron av kopparjoner ledde till ett mer strukturerat oktapeptidområde.

  • 2.
    Riihimäki, Eva-Stina
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi.
    Structure and Dynamics of the Copper-binding Octapeptide Region in the Human Prion Protein2005Licentiatavhandling, sammanläggning (Övrigt vetenskapligt)
    Abstract [en]

    The copper-binding ability of the prion protein may be closely connected to its function. Identifying the exact function of the prion protein can clarify the underlying mechanism in prion diseases. In this work, the copper-binding octapeptide region in the human prion protein has been studied. The structural characteristics of the binding site are examined by quantum chemical structural optimization. The calculations aim at identifying a substitute for copper(II) to be used in NMR-spectroscopic studies of the copper-binding region. The dynamical and structural features of the peptide region are investigated in molecular dynamics simulations. Aspects of importance in the development of model systems in molecular dynamics simulation are addressed.

  • 3.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Kloo, Lars
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Computational Comparison of Cation Coordination to Human Prion Peptide Models2006Ingår i: Inorganic Chemistry, ISSN 0020-1669, E-ISSN 1520-510X, Vol. 45, nr 21, s. 8509-8516Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    The coordination of the cations Cu(II), Co(II), Rh(III), Ir(III), Ni(II), Pd(II), Pt(II), and Zn(II) to the copper-binding octapeptide region in the human prion protein has been compared through structural optimization. The initial coordination mode used in the calculations is a five-coordinated mode obtained from previously published crystallographic data for Cu(II). The computational results show that, among these cations, the coordinations of Co(II) and Rh(III) are the most similar to that of Cu(II). The cations Ni(II), Pd(II), and Pt(II) prefer a four-coordinate square-planar coordination by the peptide ligand. The paramagnetic Co(II) ion with its large quadrupole moment is not a good substitute for Cu(II) to be used in NMR spectroscopic studies of the coordinated peptide region. Rh(III) has more attractive NMR spectroscopic characteristics than Cu(II) and Co(II) and may represent a suitable substitute for Cu(II) in these types of studies. Some preliminary experimental studies using NMR spectroscopic methods indicate that Rh(III) coordinates the copper-binding octapeptide region of the human prion protein, although further studies are required to determine the mode of interaction in detail.

  • 4.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi.
    Kloo, Lars
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi.
    Sánchez Marcos, Enrique
    Martínez, José Manuel
    Theoretical EXAFS Studies of the Cu(II)-Octapeptide ComplexManuskript (Övrigt vetenskapligt)
  • 5.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Manuel Martinez, Jose
    Physical Chemistry Department, University of Seville.
    Kloo, Lars A.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Structural effects of Cu(II)-coordination in the octapeptide region of the human prion protein2008Ingår i: Physical Chemistry, Chemical Physics - PCCP, ISSN 1463-9076, E-ISSN 1463-9084, Vol. 10, nr 18, s. 2488-2495Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    The copper-binding ability of the prion protein is thought to be central to its function. The structural effects of copper coordination in the octapeptide region of the human prion protein have been investigated by molecular dynamics simulations. Simulations were performed with the apo state, in order to investigate the behavior of the region without copper ions, as well as with the octapeptide region in the presence of copper ions. While the structure of the apo state is greatly influenced by the interaction between the rings in the histidine, tryptophan and proline residues, the region shows evidence of highly ordered coordination sites in the presence of copper ions. The position of the tryptophan indole ring is stabilized by cation-pi interactions. Two stable orientations of the indole ring with respect to the equatorial coordination plane of copper were observed, which showed that the indole ring can reside on both sides of the coordination plane. The interaction with the indole ring was found to occur without a mediating axial water molecule.

  • 6.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Martinez, Jose Manuel
    Physical Chemistry Department, University of Seville.
    Kloo, Lars A.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Molecular dynamics Simulations of Cu(II) and the PHGGGWGQ octapeptide2007Ingår i: Journal of Physical Chemistry B, ISSN 1520-6106, E-ISSN 1520-5207, Vol. 111, nr 35, s. 10529-10537Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    The interaction between Cu2+ and the copper-binding octapeptide region in the human prion protein has been investigated by molecular dynamics simulations. In total four different nonbonded and bonded models were used in the study. Charge sets containing atomic partial charges were developed for these models. Out of the considered models, the bonded model performed physically in the most correct way. The simulations with the bonded model showed that the water molecules in the axial position are very labile. The tryptophan indole ring, can remain in a stable position on top of the equatorial coordination plane of copper without water mediation. Strong aromatic interaction was observed between the imidazole and indole rings. The nonbonded models showed a tendency for water-mediated interaction between the copper ion and different carbonyl oxygen atoms. In the case of the bonded model, a carbonyl group could also interact directly with the copper ion in one of the apical position.

  • 7.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Martínez, José Manuel
    Physical Chemistry Department, University of Seville.
    Kloo, Lars
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    An evaluation of non-periodic boundary condition models in molecular dynamics simulations using prion octapeptides as probes2006Ingår i: Journal of Molecular Structure: THEOCHEM, ISSN 0166-1280, Vol. 760, nr 1-3, s. 91-98Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Molecular dynamics simulations have been performed under periodic boundary conditions and using four non-periodic solvation models. The biomolecular probe in these simulations was a single repeat of the copper-binding octapeptide in the human prion protein, PHGGGWGQ. Although the alternative non-periodic solvation models enable a reduction in computational time, the dynamical disadvantages are considerable when using any of these four non-periodic models. For simulations of systems similar to the test system, periodic boundary conditions are a better alternative than any of the four local models.

  • 8.
    Riihimäki, Eva-Stina
    et al.
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Martínez, José Manuel
    Kloo, Lars
    KTH, Skolan för kemivetenskap (CHE), Kemi, Oorganisk kemi.
    Molecular Dynamics Simulations of the Copper-binding Octapeptide Region in the Human Prion ProteinArtikel i tidskrift (Refereegranskat)
1 - 8 av 8
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf